α-syn纤维与配体及小分子的相互作用研究

数据集2019YFA0508403-006内容为α突触核蛋白原纤维在与配体及小分子结合的动力学变化及其在帕金森病的病理中的作用。α-突触核蛋白是一种丰富的神经元蛋白，其错误折叠和异常聚集（常称为α-syn纤维）后会形成成的异常聚集体是多巴胺神经元变性从而引发帕金森综合征及其他神经退行性疾病发病的重要原因。我们通过固体核磁共振方法研究α-syn纤维与不同浓度的配体（L3D1）或小分子（GSD-16-24）相互作用后的动力学研究，结合其他生化及生物物理方法表明L3D1的结合会引起α-syn纤维的构象变化；GSD-16-24的结合会影响纤维与细胞膜受体的相互作用。以上研究对于研究α-syn纤维的病理机制及其对于帕金森病的致病机制的研究具有重要意义。本数据集包含一个原始图片文件夹，2个原始核磁数据文件夹和2个已发表文章，共170MB。

搜集汇总

背景与挑战

背景概述

该数据集研究α突触核蛋白原纤维与配体L3D1及小分子GSD-16-24相互作用的动力学变化，探讨其在帕金森病病理机制中的作用。通过固体核磁共振等方法，分析结合引起的构象变化及对细胞膜受体相互作用的影响。数据集包含原始图片、核磁数据及已发表文章，总容量为170MB。